O que são os príons? Como surgem e por que é impossível matá-los?

Imagine uma proteína que não respira, não se alimenta, não possui DNA e não pode ser classificada como um ser vivo. Ainda assim, quando assume o formato errado, ela consegue induzir outras proteínas a se deformarem, espalhando pelo cérebro uma reação em cadeia capaz de destruir neurônios em poucos meses.

Essas estruturas são os príons, agentes infecciosos tão incomuns que obrigaram a ciência a rever uma ideia considerada básica durante muito tempo: a de que toda infecção precisaria ser causada por um organismo ou, pelo menos, por algum material genético.

Os príons não são vírus, bactérias, fungos ou parasitas. Eles são versões mal dobradas de uma proteína produzida naturalmente pelo próprio organismo. O problema começa quando essa alteração tridimensional transforma uma molécula aparentemente comum em um molde defeituoso.

O diagnóstico de doença de Creutzfeldt-Jakob divulgado pela família de Lito Sousa, piloto, mecânico de aeronaves e criador do canal Aviões e Músicas, trouxe os príons para o centro das conversas no Brasil. Também provocou dúvidas sobre a chamada doença da vaca louca, embora as informações divulgadas não indiquem que o caso dele esteja relacionado ao consumo de carne contaminada.

Para entender essa diferença, primeiro é preciso mergulhar em um dos mecanismos mais estranhos da biologia.

Em agosto de 2026, a família de Lito Sousa tornou público que o influenciador havia sido diagnosticado com doença de Creutzfeldt-Jakob

O que são os príons e por que é tão difícil eliminá-los?

As proteínas são formadas por longas sequências de aminoácidos. Depois de produzidas pelas células, essas cadeias precisam se dobrar de uma maneira específica para desempenhar suas funções. É como uma folha de papel que pode assumir formas completamente diferentes dependendo de como é dobrada.

Nosso organismo produz uma molécula chamada proteína priônica celular, identificada pela sigla PrPᶜ. Ela está presente em diferentes tecidos e aparece em grande quantidade na superfície dos neurônios. Sua função exata ainda não foi totalmente esclarecida, embora estudos indiquem possível participação na comunicação celular e na proteção do sistema nervoso.

O perigo surge quando essa proteína assume uma conformação anormal. Nessa nova estrutura, ela se torna mais estável, menos solúvel e mais resistente à degradação realizada pelas células. Essa forma alterada consegue interagir com proteínas normais e induzi-las a adotar o mesmo formato defeituoso.

As moléculas recém-alteradas passam a deformar outras proteínas. Aos poucos, o processo cria um efeito dominó molecular.

Não existe reprodução no sentido tradicional, pois os príons não possuem genes nem utilizam células para produzir cópias de si mesmos, como fazem os vírus. Mesmo assim, a quantidade de proteínas anormais aumenta dentro do organismo.

O neurologista norte-americano Stanley Prusiner ajudou a demonstrar esse novo princípio de infecção e recebeu o Prêmio Nobel de Medicina de 1997 por sua descoberta. Na época, a ideia de que uma proteína pudesse transmitir uma doença sem a participação de DNA ou RNA enfrentou forte resistência da comunidade científica.

Os príons mostram que uma informação biológica não está apenas nos genes. Ela também pode estar escondida no formato tridimensional de uma proteína.

Príons são realmente indestrutíveis?

Dizer que é impossível “matar” os príons produz uma imagem impactante, mas não é uma descrição tecnicamente correta. Como não são seres vivos, eles não podem morrer. O termo adequado é inativar, degradar ou remover sua capacidade de induzir a deformação de outras proteínas.

Mesmo assim, os príons são excepcionalmente difíceis de inativar. Procedimentos que destroem vírus e bactérias podem não ser suficientes contra essas proteínas. O álcool, a radiação ultravioleta, alguns desinfetantes e ciclos convencionais de esterilização não oferecem a mesma segurança quando há suspeita de material contaminado por príons.

Isso acontece porque bactérias e vírus possuem estruturas vulneráveis, como membranas, enzimas e material genético. Os príons são proteínas compactas e extremamente estáveis, com resistência inclusive a algumas proteases, enzimas usadas pelo organismo para cortar e reciclar proteínas.

Essa resistência não significa que nada possa ser feito. Protocolos hospitalares específicos combinam limpeza rigorosa, substâncias químicas concentradas e autoclavagem em condições mais severas. Entre as opções estão soluções de hidróxido de sódio ou hipoclorito de sódio associadas a temperatura e pressão elevadas.

Quando instrumentos cirúrgicos entram em contato com tecidos considerados de alto risco, como cérebro, medula espinhal e determinadas estruturas dos olhos, pode ser necessário colocá-los em quarentena, submetê-los a procedimentos especiais ou descartá-los. Em algumas circunstâncias, materiais de uso único são a alternativa mais segura.

Fora dessas situações médicas específicas, a doença de Creutzfeldt-Jakob não é transmitida pela convivência cotidiana. Abraçar, beijar, conversar, compartilhar copos, utilizar o mesmo banheiro ou cuidar de uma pessoa com a doença não representa uma forma reconhecida de transmissão.

Dentro do cérebro, o desafio é ainda maior. Como o príon anormal é formado a partir de uma proteína humana, o sistema imunológico pode não identificá-lo como identificaria uma bactéria. Qualquer tratamento também precisaria atravessar a barreira hematoencefálica e atacar a forma defeituosa sem prejudicar as proteínas normais.

Quando os sintomas aparecem, uma quantidade significativa de neurônios pode já ter sido comprometida. Células nervosas destruídas não são facilmente substituídas, o que limita o resultado de uma terapia iniciada nas fases mais avançadas.

Os príons mostram que uma informação biológica não está apenas nos genes. Ela também pode estar escondida no formato tridimensional de uma proteína

Como os príons destroem o cérebro e causam a DCJ?

As proteínas anormais se acumulam, formam agregados e interferem no funcionamento das células nervosas. Com a progressão da doença, neurônios morrem e diferentes áreas cerebrais perdem a capacidade de realizar suas funções.

Quando o tecido cerebral afetado é observado ao microscópio, pode apresentar pequenos espaços vazios, produzindo uma aparência semelhante à de uma esponja. Por isso, essas enfermidades recebem o nome de encefalopatias espongiformes transmissíveis.

Entre as doenças priônicas humanas estão a doença de Creutzfeldt-Jakob, a insônia familiar fatal, a síndrome de Gerstmann-Sträussler-Scheinker e o kuru. Nos animais, existem enfermidades como o scrapie, que afeta ovelhas e cabras, a doença debilitante crônica dos cervídeos e a encefalopatia espongiforme bovina, conhecida como doença da vaca louca.

A doença de Creutzfeldt-Jakob, chamada também de DCJ, é a doença priônica humana mais conhecida. Ela é rara, progressiva e fatal, com uma incidência aproximada de um a dois casos por milhão de habitantes a cada ano.

Os sintomas podem incluir alterações de memória e comportamento, confusão mental, dificuldade para caminhar, perda de equilíbrio, problemas visuais, rigidez muscular, tremores e contrações involuntárias conhecidas como mioclonias. O quadro pode se parecer inicialmente com outras doenças neurológicas, mas costuma evoluir com velocidade incomum.

Na DCJ clássica, o intervalo entre o início dos sintomas e a morte costuma ser medido em meses. O CDC informa que a morte geralmente ocorre cerca de quatro a cinco meses após o começo das manifestações, embora o tempo possa variar de um paciente para outro.

A forma esporádica responde por aproximadamente 85% dos casos. Nela, a proteína parece assumir espontaneamente a conformação anormal, sem uma causa externa identificável. Existem ainda formas genéticas, associadas a alterações no gene PRNP, e formas iatrogênicas, transmitidas acidentalmente por materiais ou procedimentos médicos contaminados, principalmente antes da criação dos protocolos modernos.

O diagnóstico reúne informações clínicas e exames como ressonância magnética, eletroencefalograma e análise do líquido cefalorraquidiano. Um dos principais avanços é o RT-QuIC, teste capaz de detectar a atividade de conversão das proteínas priônicas anormais em amostras biológicas. A confirmação neuropatológica definitiva ainda pode depender da análise do tecido cerebral, frequentemente realizada após a morte.

Os príons não perfuram o cérebro como pequenos invasores. Eles induzem proteínas humanas a assumirem uma forma destrutiva e fazem o próprio organismo alimentar a reação em cadeia.

Lito Sousa, doença da vaca louca e a busca por tratamento

Em agosto de 2026, a família de Lito Sousa tornou público que o influenciador havia sido diagnosticado com doença de Creutzfeldt-Jakob. Segundo os relatos divulgados, ele apresentou alterações visuais, sensoriais e motoras, permanecendo lúcido durante parte da evolução conhecida do quadro.

A família também informou que busca acesso a pesquisas e terapias experimentais. Isso não significa que exista atualmente um medicamento aprovado capaz de curar ou interromper a DCJ. Os cuidados disponíveis permanecem voltados ao conforto, ao controle de sintomas, à nutrição, à prevenção de complicações e ao apoio oferecido ao paciente e à família.

O caso gerou comparações com a doença da vaca louca, mas os termos não são sinônimos. A doença da vaca louca é a encefalopatia espongiforme bovina, uma enfermidade causada por príons em bovinos.

Durante a epidemia ocorrida principalmente no Reino Unido nas décadas de 1980 e 1990, pessoas expostas a produtos bovinos contaminados desenvolveram uma doença humana específica, chamada variante da doença de Creutzfeldt-Jakob, ou vDCJ.

Portanto, é importante separar três situações. A encefalopatia espongiforme bovina ocorre nos bovinos. A variante da DCJ ocorre em humanos expostos ao agente relacionado à doença bovina. Já a DCJ clássica ocorre em humanos e, na maioria das vezes, aparece de forma esporádica, sem relação conhecida com o consumo de carne.

As informações tornadas públicas sobre Lito Sousa mencionam doença de Creutzfeldt-Jakob, mas não apontam para a variante ligada à encefalopatia bovina. Não existe base, portanto, para afirmar que ele tenha desenvolvido a doença por comer carne contaminada.

Enquanto isso, a ciência tenta encontrar maneiras de interromper o processo. Uma das estratégias estudadas utiliza oligonucleotídeos antissenso, moléculas projetadas para reduzir a produção da proteína priônica normal.

A lógica parece contraditória, mas é simples: se houver menos proteína normal disponível, o príon terá menos matéria-prima para continuar sua reação em cadeia. O medicamento experimental ION717 está sendo avaliado em estudo clínico para investigar segurança, tolerabilidade e seus efeitos biológicos. Isso ainda não equivale a uma cura comprovada.

Outras linhas de pesquisa procuram estabilizar a proteína saudável, impedir a formação dos agregados, aumentar a capacidade das células de remover proteínas deformadas ou desenvolver anticorpos que reconheçam especificamente a conformação perigosa.

O obstáculo central permanece o mesmo. A medicina precisa distinguir duas proteínas formadas praticamente pelos mesmos componentes, mas dobradas de maneiras diferentes. É como tentar localizar, em uma multidão, pessoas que usam exatamente as mesmas roupas e se diferenciam apenas pela postura.

Por isso, os príons são tão inquietantes. Eles não possuem intenção, metabolismo ou vida. São apenas proteínas que assumiram uma forma errada. Ainda assim, essa pequena mudança estrutural pode desencadear uma cascata devastadora, resistir aos mecanismos naturais de defesa e provocar algumas das doenças neurológicas mais rápidas e letais conhecidas pela ciência.